Исследование механизма организации спиральной структуры олигопептидов

Как известно, вся информация, необходимая для сворачивания белка, содержится в последовательности составляющих его аминокислотных остатков. К настоящему времени хорошо изучены индивидуальные характеристики всех 20 L-аминокислот (структура, спектральные и термодинамические свойства), а также свойства сотен пептидов. Известна статистика распределения аминокислот в тех или иных вторичных структурах белка, измерены кинетические характеристики ряда стадий его сворачивания, однако инициирующие начала ранних стадий фолдинга остаются недостаточно конкретизированы. Наша работа посвящена исследованию начальных этапов образования альфа-спиралей Полинга-Кори при помощи современных методов компьютерного моделирования: квантово-химического и молекулярно-динамического. По нашей гипотезе, спирализацию инициируют кислые аминокислотные остатки - аспартат и глутамат, а терминируют основные - аргинин, лизин и гистидин. В основе этих двух процессов лежат сходные механизмы, ход протекания которых мы смоделировали для разных пептидов и условий микроокружения.